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2024-05-21
내역사업 | 창의도전연구기반지원 |
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과제명 | DNA 수선 과정에서 히스톤 H4 Lys91 유비퀴틴화를 매개하는 PARP9/DTX3L의 구조 생화학적 연구 | ||||
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과제고유번호 | 1345343348 | ||||
부처명 | 교육부 | ||||
시행계획 내 사업명 | |||||
시행계획 내 사업유형 | 예산출처지역 | 대전광역시 | 사업수행지역 | 대전광역시 | |
계속/신규 과제구분 | 신규과제 | ||||
과제수행연도 | 2021 | 총연구기간 | 2019-06-01 ~ 2023-05-31 | 당해연도 연구기간 | 2021-03-01 ~ 2022-02-28 |
연구목표 | [연구 목표] DNA 복구 과정에서 PARP9/DTX3L은 새로 발견 된 번역 후 변형인 히스톤 H4 Lys91의 단일-유비퀴틴화를 매개하고 동시에 유비퀴틴에 ADP-Ribose를 추가하여 유비퀴틴의 메커니즘을 조절한다. 이 연구는 PARP9/DTX3L 복합체의 기능을 이해하기 위해 구조 규명에 초점을 두고 있다. 궁극적으로 우리는 구조 특이성을 가진 PA... | ||
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연구내용 | [내용 요약]- DNA 수선 과정에서 DNA 이중 가닥 절단은 상동성 재조합(HR)과 비동종 말단 결합(NHEJ) 경로에 의해 수리된다.- PARP9과/DTX3L는 두 가지 활성을 가진 복합체로써 PARP9은 유비퀴틴의 ADP-ribosyltransferase이며 DTX3L은 유비퀴틴 E3 Ligase로 히스톤 H4 Lys91을 단일-유비퀴틴화하는 단백질이... | ||
기대효과 | [학문적 결과의 중요성]- PARP9/DTX3L 단백질 복합체의 분자 구조를 규명함으로써 이 복합체가 어떻게 두 개의 역할을 NAD+농도에 따라서 조절할 수 있는지에 대한 구조적 정보를 제공할 것이다. - 또한, E3 ligase 단백질이 단순히 Scaffold로써의 역할이 아닌 DNA 수선 과정을 컨트롤 하는 역할을 할 수 있음을 보여줌으로써 유비퀴틴에 ... | ||
키워드 | DNA 수선,크로마틴,뉴클레오좀,번역 후 변형,통합적 구조 생물학,전자 현미경,유비퀴틴 |
단독연구 | 기업 | 대학 | 국공립(연)/출연(연) | 외국연구기관 | 기타 |
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연구개발단계 | 기초연구 | 산업기술분류 | |
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미래유망신기술(6T) | BT(생명공학기술) | 기술수명주기 | |
연구수행주체 | 학 | 과학기술표준분류 | 생명 > 생명과학 > 생화학/구조생물학 > 단백질 구조와 기능 |
주력산업분류 | 적용분야 | 건강 | |
중점과학기술분류 | 과제유형 |
과제수행기관(업) 정보 | 과제수행기관(업)명 | 한국과학기술원 | 사업자등록번호 | |
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연구책임자 | 소속기관명 | 한국과학기술원 | 사업자등록번호 | |
최종학위 | 박사 | 최종학력전공 | 이학 |
국비 | 50,000,000 | 지방비(현금+현물) | 0 |
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비고 |