| 연구목표 |
후성유전인자 중 하나인 히스톤 화학변형(chemical modification)은 크로마틴의 구조를 바꾸거나 다른 단백질과의 상호작용을 통해 유전자 발현 조절을 포함한 다양한 생명현상에 관여함. 현재까지 히스톤 화학변형에 대한 연구는 대부분 히스톤의 꼬리(tail) 도메인에 집중되어 왔음. 예를 들어, 화학 변형을 포함한 히스톤 꼬리 부분 펩타이드를 이용하... |
| 연구내용 |
*히스톤 H3K79 메틸화 결합단백질 동정 및 기능분석1.유전자 조작된 대장균을 이용하여 히스톤 순수 정제 및 화학반응을 통해 79번째 라이신(K79)이 메틸화된 히스톤 H3를 제작함. K79 메틸화 히스톤 H3와 순수 정제한 H2A, H2B, H4 히스톤 단백질들을 조합하여 만든 히스톤 팔량체를 DNA와 함께 salt dialysis 방법을 통해 재조합 ... |
| 기대효과 |
활발하게 진행되고 있는 히스톤 꼬리 도메인 결합단백질 관한 연구에 비해 히스톤 글로불러 도메인에 결합하는 단백질에 대한 연구는 거의 이루어지지 않았음. 이는 히스톤 글로불러 도메인에 화학변형을 포함한 뉴클레오솜을 제작하는데 어려움이 있었기 때문임. 본 연구에서는 최근 개발된 '위치 특이적 화학변형 단백질 제작' 방법을 이용하여 히스톤 글로불러 도메인에 위치... |
| 키워드 |
히스톤 단백질의 가운데 부분인 글로불러 도메인의 화학변형에 대한 연구 |